每个活细胞都有很多化学反应。酶（enzymes）是具有特殊且极其重要功能的蛋白质。它们被称为生物催化剂。蛋白质酶在体内的主要功能是加速生化反应。由这些分子催化相互作用的初始试剂称为底物，最终化合物称为产物。
在自然界中，酶蛋白只在生命系统中起作用。但在现代生物技术、临床诊断、制药和医学中，使用纯化的酶或其复合物，以及系统运行和研究人员数据可视化所需的附加组件。
酶的生物学意义和性质
没有这些分子，生物体就无法发挥作用。由于酶，所有生命过程都能和谐地工作。酶蛋白在体内的主要功能是调节新陈代谢。没有它们，正常的新陈代谢是不可能的。分子活性受调节激活剂（诱导剂）或抑制剂。对照作用于不同水平的蛋白质合成。它也与完成的分子有关。
蛋白质酶的主要特性是对某种底物的特异性。并且，因此，仅催化一种或不经常催化多种反应的能力。通常这样的过程是可逆的。一种酶负责这两种功能。但这还不是全部。
酶蛋白的作用是必不可少的。没有它们，生化反应就不会进行。由于酶的作用，试剂可以在不消耗大量能量的情况下克服活化障碍。在体内，无法将温度加热到 100°C 以上或使用化学实验室等腐蚀性组件。酶蛋白与底物结合。在绑定状态下，修改发生在后者的后续版本中。这就是化学合成中使用的所有催化剂的工作原理。
酶蛋白分子的组织水平是多少？
通常这些分子具有三级（小球）或四级（几个相连的小球）蛋白质结构。首先，它们以线性形式合成。然后将它们折叠成所需的结构。为了保证活性，生物催化剂需要一定的结构。
酶和其他蛋白质一样，会被高温、极端pH值、腐蚀性化学物质破坏。
附加属性酵素
其中，区分组件的以下特点：
- Stereospecific - 仅形成一种产品。
- 区域选择性 - 破坏化学键或仅在一个位置修饰基团。
- 化学选择性-仅催化一种反应。
作品特色
酶特异性不同。但是任何酶对于特定的底物或结构相似的化合物组总是具有活性。非蛋白质催化剂不具有这种性质。特异性通过结合常数 (mol/l) 来衡量，该常数可高达 10−10 mol/l。活性酶的作用是迅速的。一个分子每秒催化数千到数百万次操作。生化反应的加速程度显着（1000-100000倍）高于常规催化剂。
酶的作用基于多种机制。最简单的相互作用发生在一个底物分子上，然后形成产物。大多数酶能够结合 2-3 种不同的反应分子。例如，基团或原子从一种化合物转移到另一种化合物，或根据“乒乓”原理进行双重取代。在这些反应中，一种底物通常是相连的，另一种底物通过一个官能团与酶结合。
使用方法研究酶的作用机制：
- 中间产品和最终产品的定义
- 几何结构和官能团研究底物并提供高反应率。
- 酶基因的突变及其合成和活性变化的测定。
活跃和连接中心
底物分子比酶蛋白小得多。因此，由于生物催化剂的少量官能团而发生结合。它们形成一个活性中心，由一组特定的氨基酸组成。在复杂的蛋白质中，结构中存在一个非蛋白质性质的辅基，它也可以是活性中心的一部分。
需要单独挑出一组酶。它们的分子含有一种辅酶，该辅酶不断与分子结合并从中释放出来。完全形成的酶蛋白称为全酶，除去辅因子后，称为脱辅基酶。维生素、金属、含氮碱基的衍生物通常充当辅酶（NAD - 烟酰胺腺嘌呤二核苷酸，FAD - 黄素腺嘌呤二核苷酸，FMN - 黄素单核苷酸）。
结合位点提供底物特异性。因此，形成了稳定的底物-酶复合物。球体的结构是这样构造的，即在一定大小的表面上有一个利基（狭缝或凹陷），以确保基质的结合。该区域通常位于离活动中心不远的地方。一些酶具有与辅因子或金属离子结合的位点。
结论
蛋白质-这种酶在体内起着重要作用。这些物质催化化学反应，负责新陈代谢的过程 - 新陈代谢。在任何活细胞中，数百个生化过程不断发生，包括还原反应、化合物的分解和合成。随着大量能量的释放，物质的氧化不断发生。反过来，它用于碳水化合物、蛋白质、脂肪及其复合物的形成。裂解产物是合成必要有机化合物的基石。